Os aminoácidos são compostos orgânicos que servem como blocos de construção das proteínas. Cada aminoácido contém um grupo amino, um grupo carboxila, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral única (grupo R) ligados a um carbono alfa central. Vinte aminoácidos padrão são codificados pelo código genético.

Classificação pelas Propriedades das Cadeias Laterais

Aminoácidos Apolares, Hidrofóbicos

Estes aminoácidos têm cadeias laterais hidrofóbicas que tendem a se agrupar no interior das proteínas. Eles incluem glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. A prolina é única porque sua cadeia lateral forma um anel com o grupo amino.

Aminoácidos Polares, não Carregados

Estes aminoácidos têm cadeias laterais que podem formar ligações de hidrogênio com a água. Eles incluem serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina. A cisteína pode formar pontes dissulfeto que estabilizam a estrutura proteica.

Aminoácidos com Carga Positiva (Básicos)

Estes aminoácidos têm cadeias laterais que são positivamente carregadas em pH fisiológico. Eles incluem lisina, arginina e histidina. A histidina tem um pKa próximo ao pH fisiológico, permitindo que atue como doadora ou aceptora de prótons em sítios ativos de enzimas.

Aminoácidos com Carga Negativa (Ácidos)

Estes aminoácidos têm cadeias laterais que são negativamente carregadas em pH fisiológico. Eles incluem ácido aspártico e ácido glutâmico. Seus grupos carboxila estão frequentemente envolvidos em pontes salinas e ligação a metais.

Propriedades Especiais

Ponto Isoelétrico

Cada aminoácido tem um ponto isoelétrico característico (pI) — o pH no qual não possui carga líquida. Em valores de pH abaixo do pI, o aminoácido está positivamente carregado; acima do pI, está negativamente carregado.

Atividade Óptica

Todos os aminoácidos padrão, exceto a glicina, são quirais, existindo como enantiômeros L e D. Apenas os aminoácidos L são incorporados nas proteínas pelo ribossomo.