Aminosäuren sind organische Verbindungen, die als Bausteine ​​von Proteinen dienen. Jede Aminosäure enthält eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine einzigartige Seitenkette (R-Gruppe), die an einen zentralen Alpha-Kohlenstoff gebunden ist. Zwanzig Standardaminosäuren werden vom genetischen Code kodiert.

Klassifizierung nach Seitenketteneigenschaften

Unpolare, hydrophobe Aminosäuren

Diese Aminosäuren haben hydrophobe Seitenketten und neigen dazu, sich im Inneren von Proteinen anzusammeln. Dazu gehören Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin, Phenylalanin und Tryptophan. Prolin ist einzigartig, weil seine Seitenkette mit der Aminogruppe einen Ring bildet.

Polare, ungeladene Aminosäuren

Diese Aminosäuren haben Seitenketten, die mit Wasser Wasserstoffbrückenbindungen bilden können. Dazu gehören Serin, Threonin, Cystein, Tyrosin, Asparagin und Glutamin. Cystein kann Disulfidbindungen bilden, die die Proteinstruktur stabilisieren.

Positiv geladene (basische) Aminosäuren

Diese Aminosäuren haben Seitenketten, die bei physiologischem pH-Wert positiv geladen sind. Dazu gehören Lysin, Arginin und Histidin. Histidin hat einen pKa-Wert nahe dem physiologischen pH-Wert, wodurch es als Protonendonor oder -akzeptor in aktiven Zentren von Enzymen fungieren kann.

Negativ geladene (saure) Aminosäuren

Diese Aminosäuren haben Seitenketten, die bei physiologischem pH-Wert negativ geladen sind. Dazu gehören Asparaginsäure und Glutaminsäure. Ihre Carboxylgruppen sind häufig an Salzbrücken und Metallbindungen beteiligt.

Besondere Eigenschaften

Isoelektrischer Punkt

Jede Aminosäure hat einen charakteristischen isoelektrischen Punkt (pI) – den pH-Wert, bei dem sie keine Nettoladung trägt. Bei pH-Werten unterhalb des pI ist die Aminosäure positiv geladen; oberhalb des pI ist es negativ geladen.

Optische Aktivität

Alle Standardaminosäuren außer Glycin sind chiral und liegen als L- und D-Enantiomere vor. Nur L-Aminosäuren werden vom Ribosom in Proteine ​​eingebaut.