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Proteinstruktur

Proteine ​​sind große, komplexe Moleküle, die in lebenden Organismen eine Vielzahl von Funktionen erfüllen. Ihre Funktion ist eng mit ihrer Struktur verbunden, die in vier verschiedene Ebenen unterteilt ist: primär, sekundär, tertiär und quartär.

Die vier Ebenen der Proteinstruktur

Primärstruktur

Die Primärstruktur ist die lineare Abfolge von Aminosäuren in einer Polypeptidkette. Jedes Protein hat eine einzigartige Sequenz, die durch das entsprechende Gen bestimmt wird. Sogar eine einzelne Aminosäureveränderung kann die Funktion des Proteins verändern, wie bei der Sichelzellenanämie beobachtet wird, bei der ein einzelnes Valin eine Glutaminsäure ersetzt.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur bezieht sich auf lokale gefaltete Strukturen, die sich innerhalb der Polypeptidkette aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Grundgerüstatomen bilden. Die beiden häufigsten Typen sind die Alpha-Helix, eine rechtsdrehende Spirale, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen jeder vierten Aminosäure stabilisiert wird, und das Beta-Faltblatt, eine flache, plissierte Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten, parallel oder antiparallel verlaufenden Polypeptidsegmenten gebildet wird.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur ist die dreidimensionale Gesamtform einer einzelnen Polypeptidkette. Es wird durch verschiedene Arten von Wechselwirkungen zwischen Seitenketten stabilisiert: hydrophobe Wechselwirkungen (unpolare Seitenketten gruppieren sich im Inneren des Proteins), Wasserstoffbrückenbindungen zwischen polaren Seitenketten, ionische Bindungen zwischen entgegengesetzt geladenen Seitenketten und Disulfidbrücken (kovalente Bindungen zwischen Cysteinresten).

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur beschreibt, wie sich mehrere Polypeptidketten zu einem funktionellen Proteinkomplex zusammenfügen. Hämoglobin besteht beispielsweise aus vier Polypeptid-Untereinheiten – zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten –, die beim Transport von Sauerstoff zusammenarbeiten.

Proteinfaltung

Proteine falten sich spontan oder mit Hilfe molekularer Chaperone in ihre natürliche dreidimensionale Struktur. Fehlgefaltete Proteine ​​können Aggregate bilden und werden mit Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson in Verbindung gebracht.