As enzimas são classificadas pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular em seis classes principais com base no tipo de reação que catalisam. Cada enzima recebe um número único da Comissão de Enzimas consistindo em quatro dígitos, fornecendo uma maneira sistemática de identificar e categorizar atividades enzimáticas independentemente da espécie ou nome comum.
Sistema de Numeração EC
O número EC consiste em quatro dígitos separados por pontos. O primeiro dígito denota uma das seis classes principais com base no tipo de reação. O segundo e terceiro dígitos especificam subclasses e sub-subclasses que definem melhor a reação. O quarto dígito é um número de série único para cada enzima dentro dessa sub-subclasse. Por exemplo, a hexoquinase é EC 2.7.1.1, indicando que é uma transferase (classe 2) que transfere um grupo fosfato (subclasse 7), usa um álcool como aceptor (sub-subclasse 1) e é a primeira enzima descrita com esta atividade.
Classe 1: Oxidorredutases
As oxidorredutases catalisam reações de oxidação-redução envolvendo a transferência de elétrons ou átomos de hidrogênio. Elas incluem desidrogenases, oxidases, redutases e peroxidases. As desidrogenases tipicamente transferem íons hidreto de um substrato para uma coenzima como NAD+ ou FAD. A lactato desidrogenase (EC 1.1.1.27) catalisa a interconversão de lactato e piruvato. A citocromo c oxidase (EC 1.9.3.1) é a enzima terminal da cadeia de transporte de elétrons.
Classe 2: Transferases
As transferases catalisam a transferência de grupos funcionais de um doador para uma molécula aceptora. Elas incluem quinases, que transferem grupos fosfato do ATP para substratos, transaminases, que transferem grupos amino, e glicosiltransferases, que transferem resíduos de açúcar. A hexoquinase (EC 2.7.1.1) fosforila a glicose na primeira etapa da glicólise. A alanina transaminase (EC 2.6.1.2) catalisa a transferência de um grupo amino entre alanina e alfa-cetoglutarato.
Classe 3: Hidrolases
As hidrolases catalisam a clivagem hidrolítica de ligações usando água. Elas incluem proteases, que hidrolisam ligações peptídicas, lipases, que hidrolisam ligações éster em lipídios, e glicosidases, que hidrolisam ligações glicosídicas. A tripsina (EC 3.4.21.4) é uma serina protease que cliva ligações peptídicas no lado carboxila de aminoácidos básicos. A acetilcolinesterase (EC 3.1.1.7) hidrolisa o neurotransmissor acetilcolina.
Classe 4: Liases
As liases catalisam a adição ou remoção de grupos sem hidrólise ou oxidação, frequentemente formando ou quebrando ligações carbono-carbono, carbono-oxigênio ou carbono-nitrogênio. Elas catalisam reações em ambas as direções in vivo, mas são nomeadas pela direção da clivagem da ligação que leva à formação do produto. A piruvato descarboxilase (EC 4.1.1.1) remove dióxido de carbono do piruvato. A fumarase (EC 4.2.1.2) catalisa a hidratação reversível do fumarato a malato no ciclo do ácido cítrico.
Classe 5: Isomerases
As isomerases catalisam rearranjos geométricos ou estruturais dentro de uma molécula. Elas incluem racemases, epimerases, isomerases cis-trans e mutases. A triose fosfato isomerase (EC 5.3.1.1) interconverte di-hidroxiacetona fosfato e gliceraldeído-3-fosfato na glicólise. A fosfoglicomutase (EC 5.4.2.2) transfere um grupo fosfato dentro da glicose, convertendo glicose-1-fosfato em glicose-6-fosfato.
Classe 6: Ligases
As ligases catalisam a união de duas moléculas acoplada à hidrólise de ATP ou outro nucleosídeo trifosfato. Elas também são chamadas de sintetases. A DNA ligase (EC 6.5.1.1) une fragmentos de DNA formando ligações fosfodiéster. As aminoacil-tRNA sintetases (EC 6.1.1.x) ligam aminoácidos às suas moléculas de tRNA correspondentes. A acetil-CoA carboxilase (EC 6.4.1.2) carboxila acetil-CoA para formar malonil-CoA na síntese de ácidos graxos.
Nomes Comuns e Nomes Triviais
Embora a classificação sistemática EC seja inequívoca, muitas enzimas são mais conhecidas por seus nomes comuns, que tipicamente terminam em -ase e descrevem o substrato e o tipo de reação. Nomes comuns frequentemente enfatizam a reação reversa em uma via ou a direção fisiológica. Isoenzimas são diferentes formas de enzimas que catalisam a mesma reação, mas diferem na sequência de aminoácidos, propriedades cinéticas e distribuição tecidual, como as cinco isoenzimas da lactato desidrogenase formadas por diferentes combinações de subunidades H e M.
