Les enzymes sont classées par l’Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire en six classes principales selon le type de réaction qu’elles catalysent. Chaque enzyme reçoit un numéro de commission enzymatique unique composé de quatre chiffres, fournissant un moyen systématique d’identifier et de catégoriser les activités enzymatiques indépendamment de l’espèce ou du nom commun.

Système de numérotation EC

Le numéro EC se compose de quatre chiffres séparés par des points. Le premier chiffre désigne l’une des six classes principales selon le type de réaction. Les deuxième et troisième chiffres précisent les sous-classes et sous-sous-classes qui définissent davantage la réaction. Le quatrième chiffre est un numéro de série unique pour chaque enzyme dans cette sous-sous-classe. Par exemple, l’hexokinase est EC 2.7.1.1, indiquant qu’il s’agit d’une transférase (classe 2) qui transfère un groupe phosphate (sous-classe 7), utilise un alcool comme accepteur (sous-sous-classe 1) et est la première enzyme décrite avec cette activité.

Classe 1 : Oxydoréductases

Les oxydoréductases catalysent les réactions d’oxydoréduction impliquant le transfert d’électrons ou d’atomes d’hydrogène. Elles comprennent les déshydrogénases, les oxydases, les réductases et les peroxydases. Les déshydrogénases transfèrent généralement des ions hydrure d’un substrat à un coenzyme tel que NAD+ ou FAD. La lactate déshydrogénase (EC 1.1.1.27) catalyse l’interconversion du lactate et du pyruvate. La cytochrome c oxydase (EC 1.9.3.1) est l’enzyme terminale de la chaîne de transport des électrons.

Classe 2 : Transférases

Les transférases catalysent le transfert de groupes fonctionnels d’un donneur à une molécule acceptrice. Elles comprennent les kinases, qui transfèrent des groupes phosphates de l’ATP aux substrats, les transaminases, qui transfèrent des groupes aminés, et les glycosyltransférases, qui transfèrent des résidus glucidiques. L’hexokinase (EC 2.7.1.1) phosphoryle le glucose dans la première étape de la glycolyse. L’alanine transaminase (EC 2.6.1.2) catalyse le transfert d’un groupe aminé entre l’alanine et l’alpha-cétoglutarate.

Classe 3 : Hydrolases

Les hydrolases catalysent le clivage hydrolytique de liaisons en utilisant l’eau. Elles comprennent les protéases, qui hydrolysent les liaisons peptidiques, les lipases, qui hydrolysent les liaisons ester dans les lipides, et les glycosidases, qui hydrolysent les liaisons glycosidiques. La trypsine (EC 3.4.21.4) est une sérine protéase qui clive les liaisons peptidiques du côté carboxyle des acides aminés basiques. L’acétylcholinestérase (EC 3.1.1.7) hydrolyse le neurotransmetteur acétylcholine.

Classe 4 : Lyases

Les lyases catalysent l’addition ou l’élimination de groupes sans hydrolyse ni oxydation, formant ou rompant souvent des liaisons carbone-carbone, carbone-oxygène ou carbone-azote. Elles catalysent des réactions dans les deux directions in vivo mais sont nommées d’après la direction du clivage de liaison conduisant à la formation du produit. La pyruvate décarboxylase (EC 4.1.1.1) élimine le dioxyde de carbone du pyruvate. La fumarase (EC 4.2.1.2) catalyse l’hydratation réversible du fumarate en malate dans le cycle de l’acide citrique.

Classe 5 : Isomérases

Les isomérases catalysent des réarrangements géométriques ou structuraux au sein d’une molécule. Elles comprennent les racémases, les épimérases, les isomérases cis-trans et les mutases. La triose phosphate isomérase (EC 5.3.1.1) interconvertit le dihydroxyacétone phosphate et le glycéraldéhyde-3-phosphate dans la glycolyse. La phosphoglucomutase (EC 5.4.2.2) transfère un groupe phosphate au sein du glucose, convertissant le glucose-1-phosphate en glucose-6-phosphate.

Classe 6 : Ligases

Les ligases catalysent la jonction de deux molécules couplée à l’hydrolyse de l’ATP ou d’un autre nucléoside triphosphate. Elles sont également appelées synthétases. L’ADN ligase (EC 6.5.1.1) joint les fragments d’ADN en formant des liaisons phosphodiester. Les aminoacyl-ARNt synthétases (EC 6.1.1.x) attachent les acides aminés à leurs molécules d’ARNt correspondantes. L’acétyl-CoA carboxylase (EC 6.4.1.2) carboxyle l’acétyl-CoA pour former le malonyl-CoA dans la synthèse des acides gras.

Noms courants et noms triviaux

Bien que la classification EC systématique soit sans ambiguïté, de nombreuses enzymes sont mieux connues par leur nom commun, qui se termine généralement par -ase et décrit le substrat et le type de réaction. Les noms communs mettent souvent l’accent sur la réaction inverse dans une voie ou la direction physiologique. Les isoenzymes sont différentes formes enzymatiques qui catalysent la même réaction mais diffèrent par leur séquence d’acides aminés, leurs propriétés cinétiques et leur distribution tissulaire, comme les cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase formées par différentes combinaisons des sous-unités H et M.