Los aminoácidos son compuestos orgánicos que sirven como componentes básicos de las proteínas. Cada aminoácido contiene un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral única (grupo R) unidos a un carbono alfa central. Veinte aminoácidos estándar están codificados por el código genético.

Clasificación por Propiedades de la Cadena Lateral

Aminoácidos No Polares, Hidrofóbicos

Estos aminoácidos tienen cadenas laterales hidrofóbicas que tienden a agruparse en el interior de las proteínas. Incluyen glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina y triptófano. La prolina es única porque su cadena lateral forma un anillo con el grupo amino.

Aminoácidos Polares, Sin Carga

Estos aminoácidos tienen cadenas laterales que pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua. Incluyen serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina. La cisteína puede formar enlaces disulfuro que estabilizan la estructura proteica.

Aminoácidos con Carga Positiva (Básicos)

Estos aminoácidos tienen cadenas laterales con carga positiva a pH fisiológico. Incluyen lisina, arginina e histidina. La histidina tiene un pKa cercano al pH fisiológico, lo que le permite actuar como donante o aceptor de protones en los sitios activos de las enzimas.

Aminoácidos con Carga Negativa (Ácidos)

Estos aminoácidos tienen cadenas laterales con carga negativa a pH fisiológico. Incluyen ácido aspártico y ácido glutámico. Sus grupos carboxilo suelen participar en puentes salinos y unión de metales.

Propiedades Especiales

Punto Isoeléctrico

Cada aminoácido tiene un punto isoeléctrico característico (pI) — el pH al cual no tiene carga neta. A valores de pH por debajo del pI, el aminoácido tiene carga positiva; por encima del pI, tiene carga negativa.

Actividad Óptica

Todos los aminoácidos estándar excepto la glicina son quirales, existiendo como enantiómeros L y D. Solo los aminoácidos L se incorporan a las proteínas por el ribosoma.