翻译后修饰（PTMs）是蛋白质被核糖体合成后发生的共价化学变化。PTMs通过改变蛋白质的活性、定位、稳定性和相互作用，极大地扩展了蛋白质组的功能多样性。
常见的翻译后修饰类型
磷酸化
磷酸化是蛋白激酶将磷酸基团添加到丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上的过程。它是最常见和最重要的PTMs之一，充当调节酶活性、信号转导和蛋白质-蛋白质相互作用的分子开关。磷酸酶去除磷酸基团，提供可逆性。
糖基化
糖基化是将碳水化合物链连接到蛋白质上。在N-连接糖基化中，糖连接到天冬酰胺残基上。在O-连接糖基化中，糖连接到丝氨酸或苏氨酸上。糖基化影响蛋白质的折叠、稳定性和细胞间识别，对膜蛋白和分泌蛋白尤其重要。
泛素化
泛素化是将泛素（一种小的调节蛋白）连接到赖氨酸残基上。四个或更多泛素分子组成的链标记蛋白质以供蛋白酶体降解。单泛素化可以改变蛋白质的定位和活性。这种修饰是蛋白质周转和质量控制的核心。
乙酰化
乙酰化是将乙酰基添加到赖氨酸残基（在组蛋白上）或蛋白质的N末端。组蛋白乙酰化放松染色质结构，促进基因表达。N末端乙酰化影响蛋白质的稳定性和靶向。
甲基化
甲基化是将甲基基团添加到赖氨酸和精氨酸残基上，最常见于组蛋白。根据特定的残基和甲基化程度，它可以激活或抑制基因表达。精氨酸甲基化也参与RNA加工和信号转导。
二硫键形成
二硫键在内质网等氧化环境中形成于半胱氨酸残基之间。这些共价交联稳定蛋白质的三级和四级结构，特别是在分泌蛋白和胞外蛋白中。
其他修饰
还有许多其他PTMs，包括脂化（连接脂质基团用于膜锚定）、SUMO化（类似于泛素化但调节功能而非降解）、亚硝基化和羟基化。质谱法是识别和表征PTMs的主要工具。
