翻译后修饰 (PTM) 是核糖体合成蛋白质后发生的共价化学变化。 PTM 通过改变蛋白质活性、定位、稳定性和相互作用，极大地扩展了蛋白质组的功能多样性。
翻译后修饰的常见类型
磷酸化
磷酸化是通过蛋白激酶将磷酸基团添加到丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上。它是最常见和最重要的 PTM 之一，充当调节酶活性、信号转导和蛋白质-蛋白质相互作用的分子开关。磷酸酶去除磷酸基团，提供可逆性。
糖基化
糖基化是碳水化合物链与蛋白质的连接。在 N 连接糖基化中，糖附着在天冬酰胺残基上。在 O-连接糖基化中，它们连接至丝氨酸或苏氨酸。糖基化影响蛋白质折叠、稳定性和细胞间识别。它对于膜蛋白和分泌蛋白尤其重要。
泛素化
泛素化是泛素（一种小的调节蛋白）附着在赖氨酸残基上。由四个或更多泛素分子组成的链以蛋白质为目标，被蛋白酶体降解。单泛素化可以改变蛋白质的定位和活性。这种修饰对于蛋白质周转和质量控制至关重要。
乙酰化
乙酰化是在赖氨酸残基（组蛋白上）或蛋白质的 N 末端添加乙酰基。组蛋白乙酰化可松弛染色质结构，促进基因表达。 N 末端乙酰化影响蛋白质稳定性和靶向性。
甲基化
甲基化是在赖氨酸和精氨酸残基上添加甲基，最常见的是在组蛋白上。根据特定残基和甲基化程度，它可以激活或抑制基因表达。精氨酸甲基化还参与RNA加工和信号转导。
二硫键的形成
在氧化环境（例如内质网）中，半胱氨酸残基之间形成二硫键。这些共价交联稳定蛋白质的三级和四级结构，特别是在分泌蛋白和细胞外蛋白中。
其他修改
还存在许多其他 PTM，包括脂化（附着脂质基团用于膜锚定）、SUMO 化（类似于泛素化，但调节功能而不是降解）、亚硝基化和羟基化。 质谱 是识别和表征 PTM 的主要工具。
