Enzyme werden von der International Union of Biochemistry and Molecular Biology anhand des Reaktionstyps, den sie katalysieren, in sechs Hauptklassen eingeteilt. Jedes Enzym erhält eine eindeutige Enzymkommissionsnummer, die aus vier Ziffern besteht und eine systematische Identifizierung und Kategorisierung enzymatischer Aktivitäten unabhängig von der Spezies oder dem Trivialnamen ermöglicht.

EC-Nummernsystem

Die EC-Nummer besteht aus vier durch Punkte getrennten Ziffern. Die erste Ziffer bezeichnet eine von sechs Hauptklassen basierend auf dem Reaktionstyp. Die zweite und dritte Ziffer spezifizieren Unterklassen und Unter-Unterklassen, die die Reaktion weiter definieren. Die vierte Ziffer ist eine Seriennummer, die für jedes Enzym innerhalb dieser Unter-Unterklasse eindeutig ist. Beispielsweise ist Hexokinase EC 2.7.1.1, was anzeigt, dass es sich um eine Transferase (Klasse 2) handelt, die eine Phosphatgruppe überträgt (Unterklasse 7), einen Alkohol als Akzeptor verwendet (Unter-Unterklasse 1) und das erste Enzym ist, das mit dieser Aktivität beschrieben wurde.

Klasse 1: Oxidoreduktasen

Oxidoreduktasen katalysieren Oxidations-Reduktions-Reaktionen, die den Transfer von Elektronen oder Wasserstoffatomen beinhalten. Dazu gehören Dehydrogenasen, Oxidasen, Reduktasen und Peroxidasen. Dehydrogenasen übertragen typischerweise Hydridionen von einem Substrat auf ein Coenzym wie NAD+ oder FAD. Die Laktatdehydrogenase (EC 1.1.1.27) katalysiert die Umwandlung von Laktat und Pyruvat. Die Cytochrom-c-Oxidase (EC 1.9.3.1) ist das terminale Enzym der Atmungskette.

Klasse 2: Transferasen

Transferasen katalysieren die Übertragung funktioneller Gruppen von einem Donor auf ein Akzeptormolekül. Dazu gehören Kinasen, die Phosphatgruppen von ATP auf Substrate übertragen, Transaminasen, die Aminogruppen übertragen, und Glycosyltransferasen, die Zuckerreste übertragen. Die Hexokinase (EC 2.7.1.1) phosphoryliert Glucose im ersten Schritt der Glykolyse. Die Alanin-Transaminase (EC 2.6.1.2) katalysiert die Übertragung einer Aminogruppe zwischen Alanin und Alpha-Ketoglutarat.

Klasse 3: Hydrolasen

Hydrolasen katalysieren die hydrolytische Spaltung von Bindungen unter Verwendung von Wasser. Dazu gehören Proteasen, die Peptidbindungen hydrolysieren, Lipasen, die Esterbindungen in Lipiden hydrolysieren, und Glycosidasen, die glycosidische Bindungen hydrolysieren. Trypsin (EC 3.4.21.4) ist eine Serinprotease, die Peptidbindungen auf der Carboxylseite basischer Aminosäuren spaltet. Die Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7) hydrolysiert den Neurotransmitter Acetylcholin.

Klasse 4: Lyasen

Lyasen katalysieren die Addition oder Entfernung von Gruppen ohne Hydrolyse oder Oxidation, wobei sie oft Kohlenstoff-Kohlenstoff-, Kohlenstoff-Sauerstoff- oder Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen bilden oder brechen. Sie katalysieren Reaktionen in vivo in beide Richtungen, werden aber nach der Richtung der Bindungs-spaltung benannt, die zur Produktbildung führt. Die Pyruvat-Decarboxylase (EC 4.1.1.1) entfernt Kohlendioxid aus Pyruvat. Die Fumarase (EC 4.2.1.2) katalysiert die reversible Hydratisierung von Fumarat zu Malat im Citratzyklus.

Klasse 5: Isomerasen

Isomerasen katalysieren geometrische oder strukturelle Umlagerungen innerhalb eines Moleküls. Dazu gehören Racemasen, Epimerasen, Cis-trans-Isomerasen und Mutasen. Die Triosephosphat-Isomerase (EC 5.3.1.1) wandelt Dihydroxyacetonphosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat in der Glykolyse ineinander um. Die Phosphoglucomutase (EC 5.4.2.2) überträgt eine Phosphatgruppe innerhalb des Glucosemoleküls und wandelt Glucose-1-phosphat in Glucose-6-phosphat um.

Klasse 6: Ligasen

Ligasen katalysieren die Verknüpfung zweier Moleküle, gekoppelt mit der Hydrolyse von ATP oder eines anderen Nukleosidtriphosphats. Sie werden auch Synthetasen genannt. Die DNA-Ligase (EC 6.5.1.1) verbindet DNA-Fragmente durch Bildung von Phosphodiesterbindungen. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen (EC 6.1.1.x) binden Aminosäuren an ihre entsprechenden tRNA-Moleküle. Die Acetyl-CoA-Carboxylase (EC 6.4.1.2) carboxyliert Acetyl-CoA zu Malonyl-CoA in der Fettsäuresynthese.

Trivialnamen

Während die systematische EC-Klassifikation eindeutig ist, sind viele Enzyme besser unter ihren Trivialnamen bekannt, die typischerweise auf -ase enden und das Substrat sowie den Reaktionstyp beschreiben. Trivialnamen betonen oft die Rückreaktion in einem Stoffwechselweg oder die physiologische Richtung. Isoenzyme sind verschiedene Enzymformen, die dieselbe Reaktion katalysieren, sich aber in der Aminosäuresequenz, den kinetischen Eigenschaften und der Gewebeverteilung unterscheiden, wie die fünf Laktatdehydrogenase-Isoenzyme, die durch verschiedene Kombinationen von H- und M-Untereinheiten gebildet werden.