Las enzimas son clasificadas por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular en seis clases principales basadas en el tipo de reacción que catalizan. Cada enzima recibe un número único de la Comisión de Enzimas que consiste en cuatro dígitos, proporcionando una forma sistemática de identificar y categorizar actividades enzimáticas independientemente de la especie o el nombre común.

Sistema de Numeración EC

El número EC consiste en cuatro dígitos separados por puntos. El primer dígito denota una de las seis clases principales basadas en el tipo de reacción. El segundo y tercer dígito especifican subclases y sub-subclases que definen aún más la reacción. El cuarto dígito es un número de serie único para cada enzima dentro de esa sub-subclase. Por ejemplo, la hexoquinasa es EC 2.7.1.1, indicando que es una transferasa (clase 2) que transfiere un grupo fosfato (subclase 7), usa un alcohol como aceptor (sub-subclase 1), y es la primera enzima descrita con esta actividad.

Clase 1: Oxidorreductasas

Las oxidorreductasas catalizan reacciones de oxidación-reducción que implican la transferencia de electrones o átomos de hidrógeno. Incluyen deshidrogenasas, oxidasas, reductasas y peroxidasas. Las deshidrogenasas típicamente transfieren iones hidruro de un sustrato a una coenzima como NAD+ o FAD. La lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) cataliza la interconversión de lactato y piruvato. La citocromo c oxidasa (EC 1.9.3.1) es la enzima terminal de la cadena de transporte de electrones.

Clase 2: Transferasas

Las transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales de un donante a una molécula aceptora. Incluyen quinasas, que transfieren grupos fosfato de ATP a sustratos, transaminasas, que transfieren grupos amino, y glicosiltransferasas, que transfieren residuos de azúcar. La hexoquinasa (EC 2.7.1.1) fosforila la glucosa en el primer paso de la glucólisis. La alanina transaminasa (EC 2.6.1.2) cataliza la transferencia de un grupo amino entre alanina y alfa-cetoglutarato.

Clase 3: Hidrolasas

Las hidrolasas catalizan la escisión hidrolítica de enlaces usando agua. Incluyen proteasas, que hidrolizan enlaces peptídicos, lipasas, que hidrolizan enlaces éster en lípidos, y glicosidasas, que hidrolizan enlaces glucosídicos. La tripsina (EC 3.4.21.4) es una serina proteasa que escinde enlaces peptídicos en el lado carboxilo de aminoácidos básicos. La acetilcolinesterasa (EC 3.1.1.7) hidroliza el neurotransmisor acetilcolina.

Clase 4: Liasas

Las liasas catalizan la adición o eliminación de grupos sin hidrólisis ni oxidación, a menudo formando o rompiendo enlaces carbono-carbono, carbono-oxígeno o carbono-nitrógeno. Catalizan reacciones en ambas direcciones in vivo pero se nombran por la dirección de la escisión del enlace que lleva a la formación del producto. La piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1) elimina dióxido de carbono del piruvato. La fumarasa (EC 4.2.1.2) cataliza la hidratación reversible de fumarato a malato en el ciclo del ácido cítrico.

Clase 5: Isomerasas

Las isomerasas catalizan reordenamientos geométricos o estructurales dentro de una molécula. Incluyen racemasas, epimerasas, isomerasas cis-trans y mutasas. La triosa fosfato isomerasa (EC 5.3.1.1) interconvierte dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído-3-fosfato en la glucólisis. La fosfoglucomutasa (EC 5.4.2.2) transfiere un grupo fosfato dentro de la glucosa, convirtiendo glucosa-1-fosfato en glucosa-6-fosfato.

Clase 6: Ligasas

Las ligasas catalizan la unión de dos moléculas acoplada a la hidrólisis de ATP u otro nucleósido trifosfato. También se llaman sintetasas. La ADN ligasa (EC 6.5.1.1) une fragmentos de ADN formando enlaces fosfodiéster. Las aminoacil-ARNt sintetasas (EC 6.1.1.x) unen aminoácidos a sus moléculas de ARNt correspondientes. La acetil-CoA carboxilasa (EC 6.4.1.2) carboxila acetil-CoA para formar malonil-CoA en la síntesis de ácidos grasos.

Nombres Comunes y Nombres Triviales

Mientras que la clasificación EC sistemática es inequívoca, muchas enzimas son más conocidas por sus nombres comunes, que típicamente terminan en -asa y describen el sustrato y el tipo de reacción. Los nombres comunes a menudo enfatizan la reacción inversa en una ruta o la dirección fisiológica. Las isoenzimas son diferentes formas de enzimas que catalizan la misma reacción pero difieren en la secuencia de aminoácidos, propiedades cinéticas y distribución tisular, como las cinco isoenzimas de lactato deshidrogenasa formadas por diferentes combinaciones de subunidades H y M.