Glikobiologi adalah studi tentang struktur, fungsi, dan biologi glikan — karbohidrat kompleks yang melapisi permukaan sel dan memodifikasi protein serta lipid. Glikan sangat penting untuk komunikasi antar sel, pengenalan imun, pelipatan protein, dan banyak proses biologis lainnya.

Glikosilasi

Glikosilasi adalah penempelan enzimatik glikan ke protein atau lipid. Ini adalah modifikasi pasca-translasi yang paling umum dan beragam, dengan lebih dari setengah semua protein manusia diperkirakan terglikosilasi. Glikosilasi terjadi terutama di retikulum endoplasma dan aparatus Golgi.

Glikosilasi Terikat-N

Glikan terikat-N dilekatkan pada nitrogen amida residu asparagin dalam sekuens konsensus Asn-X-Ser/Thr, di mana X adalah asam amino apa pun kecuali prolin. Proses dimulai di RE dengan transfer prekursor oligosakarida 14-gula yang telah dirakit sebelumnya dari pembawa dolikol fosfat ke polipeptida yang baru lahir. Prekursor ini kemudian dipotong dan dimodifikasi saat glikoprotein bergerak melalui RE dan Golgi.

N-glikan berbagi struktur inti umum dari dua N-asetilglukosamin dan tiga residu manosa. Mereka diklasifikasikan menjadi tiga jenis: manosa-tinggi, kompleks, dan hibrida, tergantung pada tingkat pemrosesan. N-glikan kompleks sering berakhir dengan residu asam sialat, galaktosa, atau fukosa.

Glikosilasi Terikat-O

Glikan terikat-O dilekatkan pada oksigen hidroksil residu serin atau treonin. Tidak seperti N-glikosilasi, O-glikan dibangun satu gula pada satu waktu, dimulai dengan N-asetilgalaktosamin di aparatus Golgi. Tidak ada sekuens konsensus untuk O-glikosilasi, meskipun daerah yang kaya akan serin, treonin, dan prolin lebih disukai.

O-glikan ditemukan pada musin, yaitu protein yang sangat terglikosilasi yang melapisi saluran pernapasan, pencernaan, dan reproduksi. Musin ini memberikan pelumasan dan perlindungan terhadap patogen. Modifikasi O-GlcNAc, penempelan satu N-asetilglukosamin ke serin atau treonin, terjadi di nukleus dan sitoplasma dan berfungsi sebagai sensor nutrisi yang analog dengan fosforilasi protein.

Glikoprotein dan Proteoglikan

Glikoprotein membawa satu atau lebih glikan yang terikat pada kerangka polipeptida mereka. Glikan mempengaruhi struktur protein, pelipatan, stabilitas, penjualan, dan pengikatan reseptor. Antigen golongan darah ABO ditentukan oleh struktur glikan spesifik pada glikoprotein permukaan sel darah merah.

Proteoglikan terdiri dari protein inti dengan satu atau lebih rantai glikosaminoglikan yang terikat secara kovalen, seperti heparan sulfat, kondroitin sulfat, atau keratan sulfat. Mereka adalah komponen utama matriks ekstraseluler, di mana mereka memberikan dukungan struktural, mengatur pensinyalan faktor pertumbuhan, dan memodulasi adhesi sel.

Glikan dalam Pengenalan Sel-Sel

Glikan permukaan sel berfungsi sebagai penanda pengenalan dalam komunikasi antar sel. Seleksin pada sel endotel mengikat antigen sialil-Lewis X pada leukosit, memediasi adhesi bergulir yang membawa sel imun ke tempat peradangan. Perubahan glikan terjadi pada permukaan sel kanker, sering berkorelasi dengan potensi metastasis dan penghindaran imun.

Lektin

Lektin adalah protein pengikat karbohidrat yang mengenali struktur glikan spesifik. Mereka memediasi adhesi sel-sel, penjualan intraseluler, dan respons imun. Lektin tanaman seperti konkanavalin A dan aglutinin gandum banyak digunakan sebagai alat penelitian. Galektin dan lektin tipe-C adalah keluarga lektin mamalia penting yang terlibat dalam regulasi imun dan perkembangan.