Protein adalah molekul besar dan kompleks yang melakukan berbagai fungsi dalam organisme hidup. Fungsinya terkait erat dengan strukturnya, yang diorganisir menjadi empat tingkat yang berbeda: primer, sekunder, tersier, dan kuartener.

Empat Tingkat Struktur Protein

Struktur Primer

Struktur primer adalah urutan linear asam amino dalam rantai polipeptida. Setiap protein memiliki urutan unik yang ditentukan oleh gen yang sesuai. Bahkan perubahan satu asam amino tunggal dapat mengubah fungsi protein, seperti yang terlihat pada anemia sel sabit di mana satu valin menggantikan satu asam glutamat.

Struktur Sekunder

Struktur sekunder merujuk pada struktur terlipat lokal yang terbentuk dalam rantai polipeptida karena ikatan hidrogen antara atom tulang punggung. Dua jenis yang paling umum adalah alfa-heliks, kumparan tangan kanan yang distabilkan oleh ikatan hidrogen antara setiap asam amino keempat, dan beta-lipatan, struktur datar berlipit yang dibentuk oleh ikatan hidrogen antara segmen polipeptida yang berdekatan yang berjalan paralel atau antiparalel.

Struktur Tersier

Struktur tersier adalah bentuk tiga dimensi keseluruhan dari satu rantai polipeptida. Ini distabilkan oleh beberapa jenis interaksi antara rantai samping: interaksi hidrofobik (rantai samping nonpolar mengelompok di bagian dalam protein), ikatan hidrogen antara rantai samping polar, ikatan ionik antara rantai samping yang bermuatan berlawanan, dan jembatan disulfida (ikatan kovalen antara residu sistein).

Struktur Kuartener

Struktur kuartener menggambarkan bagaimana beberapa rantai polipeptida berkumpul menjadi kompleks protein fungsional. Hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit polipeptida — dua rantai alfa dan dua rantai beta — yang bekerja sama untuk mengangkut oksigen.

Pelipatan Protein

Protein terlipat menjadi struktur tiga dimensi aslinya secara spontan atau dengan bantuan pendamping molekuler. Protein yang salah lipatan dapat membentuk agregat dan terkait dengan penyakit seperti Alzheimer dan Parkinson.