抗体（也称为免疫球蛋白）是由B细胞产生的Y形糖蛋白，识别和中和病原体。它们是体液免疫的效应分子，通过其可变区以高特异性结合抗原。
基本结构
所有免疫球蛋白共享一个由四个多肽链组成的共同结构框架：两条相同的重链和两条相同的轻链，通过二硫键和非共价相互作用连接在一起。每条链折叠成称为免疫球蛋白结构域的球状结构域，由约110个氨基酸组成，排列在由保守的二硫键稳定的两个β片层夹层中，这是蛋白质结构的经典例子。
Y形单体具有几个区域。Fab片段含有抗原结合位点，Y的每个臂形成一个结合位点。Fc片段介导效应功能，包括补体激活和受体结合。铰链区提供Fab和Fc区之间的灵活性，允许两个抗原结合位点独立移动。
可变区和恒定区
重链和轻链的N端区域在不同抗体分子之间高度可变，形成决定抗原特异性的可变区。在可变区内，三个称为互补决定区的高变环创建抗原结合表面。CDR序列的多样性通过VDJ重组和体细胞高频突变产生，使免疫系统能够识别大量潜在抗原。
C端区域在每个抗体类别内是恒定的。轻链有一个恒定结构域，而重链根据同种型有三个或四个恒定结构域。恒定区决定抗体类别及其效应功能。
免疫球蛋白类别
哺乳动物有五种免疫球蛋白类别。IgG在血清中最丰富，人类有四个亚类。它穿过胎盘，为胎儿提供被动免疫，是二次免疫应答期间产生的主要抗体。IgM是免疫应答期间产生的第一种抗体，以五个Y形单位的五聚体形式存在。其大尺寸使其主要保留在血液中，且它高效激活补体。IgA是粘膜分泌物中的主要抗体，保护呼吸道、消化道和生殖道。它以带有J链的二聚体形式存在。IgE结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞，介导过敏反应和防御寄生虫。IgD主要存在于幼稚B细胞表面，作为抗原受体。
抗原结合
抗原结合通过CDR环和抗原表位之间的构象和化学互补性发生。相互作用涉及氢键、离子相互作用、范德华力和疏水相互作用。与酶-底物相互作用不同，抗体-抗原结合通常是非共价和可逆的。结合亲和力由解离常数描述，高亲和力抗体的Kd值在纳摩尔到皮摩尔范围。
效应功能
Fc区在抗原结合后介导几种效应功能。抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用发生在NK细胞上的Fc受体识别结合靶细胞的IgG时，触发细胞毒性颗粒的释放。补体激活始于IgM或IgG结合抗原，暴露C1q的结合位点并启动经典补体级联。调理作用涉及用IgG包被病原体，增强表达Fcγ受体的巨噬细胞和中性粒细胞的吞噬作用。在粘膜免疫中，多聚免疫球蛋白受体将IgA跨上皮细胞转运到分泌物中。
单克隆抗体
单克隆抗体是由单个B细胞克隆产生的相同抗体。它们通过杂交瘤技术产生，融合产生抗体的B细胞与永生的骨髓瘤细胞。单克隆抗体已经彻底改变了诊断学（包括ELISA）和治疗。治疗性单克隆抗体通过阻断生长因子受体（如靶向HER2的曲妥珠单抗）或通过抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用招募免疫细胞来治疗癌症。其他治疗性抗体阻断自身免疫性疾病中的炎症性细胞因子，如靶向肿瘤坏死因子的阿达木单抗。
