Förster共振能量转移（FRET）是一种光物理过程，其中能量通过偶极-偶极耦合从激发态供体荧光团非辐射地转移至受体发色团。FRET的效率关键取决于供体与受体之间的距离，使其成为测量1–10 nm范围内距离的分子尺。

FRET的效率随供体与受体之间距离的六次方减小。Förster距离（转移效率为50%时的距离）对于常见荧光团对通常为3–6 nm。FRET效率还取决于供体发射与受体吸收之间的光谱重叠、跃迁偶极的相对取向以及供体的量子产率。

最常见的FRET对包括CFP-YFP、GFP-mCherry和Cy3-Cy5。除有机染料和荧光蛋白外，FRET还可使用量子点作为供体和镧系螯合物进行时间分辨测量（TR-FRET）。生物发光共振能量转移（BRET）使用生物发光供体（如荧光素酶），无需外部激发光。

FRET通过供体和受体发射强度的比率测量、荧光寿命成像（FLIM-FRET）或受体光漂白进行检测。分子内FRET传感器将两种荧光团整合到一个分子中，构象变化改变FRET效率。分子间FRET检测不同标记分子之间的结合。

应用包括实时监测蛋白质构象变化、蛋白酶活性测定、活细胞中蛋白质相互作用检测以及核酸杂交试验。基于FRET的生物传感器报告Ca2+浓度、激酶活性和膜电位，具有高时间分辨率。