抗体也称为免疫球蛋白，是 B 细胞产生的 Y 形糖蛋白，可识别并中和病原体。它们是体液免疫的效应分子，通过其可变区与抗原高度特异性结合。

基本结构

所有免疫球蛋白都有一个共同的结构框架，由四个多肽链组成：两条相同的重链和两条相同的轻链，通过二硫键和非共价相互作用连接在一起。每条链折叠成称为免疫球蛋白结构域的球状结构域，该结构域由大约 110 个氨基酸组成，排列在由保守二硫键稳定的两个 β 折叠片的夹层中，这是[蛋白质结构](/guides/ Protein-Structure.html) 的经典示例。

Y形单体具有多个区域。 Fab 片段包含抗原结合位点，Y 的每个臂形成一个结合位点。 Fc 片段介导效应功能，包括补体激活和受体结合。铰链区在 Fab 和 Fc 区之间提供灵活性，允许两个抗原结合位点独立移动。

可变区域和恒定区域

不同抗体分子之间重链和轻链的 N 端区域高度可变，形成决定抗原特异性的可变区。在可变区内，三个称为互补决定区的高变环形成抗原结合表面。由 VDJ 重组和体细胞超突变产生的 CDR 序列的多样性使免疫系统能够识别大量潜在抗原。

每个抗体类别中的 C 末端区域是恒定的。轻链具有一个恒定结构域，而重链具有三个或四个恒定结构域，具体取决于同种型。恒定区决定抗体类别及其效应子功能。

免疫球蛋白类别

哺乳动物有五类免疫球蛋白。 IgG 在血清中含量最丰富，在人类中有四个亚类。它穿过胎盘，为胎儿提供被动免疫，是二次免疫反应过程中产生的主要抗体。 IgM 是免疫反应过程中产生的第一种抗体，以五个 Y 形单元的五聚体形式存在。它的大尺寸使其主要存在于血液中，并且在激活补体方面非常有效。 IgA是粘膜分泌物中的主要抗体，保护呼吸道、消化道和生殖道。它以带有 J 链的二聚体形式存在。 IgE 与肥大细胞和嗜碱性粒细胞结合，介导过敏反应和对寄生虫的防御。 IgD 主要存在于初始 B 细胞的表面，充当抗原受体。

抗原结合

抗原结合通过 CDR 环和抗原表位之间的构象和化学互补性发生。相互作用涉及氢键、离子相互作用、范德华力和疏水相互作用。与酶-底物相互作用不同，抗体-抗原结合通常是非共价且可逆的。结合亲和力由解离常数描述，高亲和力抗体的 Kd 值在纳摩尔至皮摩尔范围内。

效应器功能

Fc 区在抗原结合后介导多种效应子功能。当自然杀伤细胞上的 Fc 受体识别与靶细胞结合的 IgG 时，就会发生抗体依赖性细胞毒性，从而触发细胞毒性颗粒的释放。当 IgM 或 IgG 结合抗原时，补体激活开始，暴露 C1q 的结合位点并启动经典的补体级联。调理作用涉及用 IgG 包裹病原体，增强表达 Fc γ 受体的巨噬细胞和中性粒细胞的吞噬作用。在粘膜免疫中，聚合免疫球蛋白受体将 IgA 转运穿过上皮细胞进入分泌物。

单克隆抗体

单克隆抗体是由单个 B 细胞克隆产生的相同抗体。它们是通过杂交瘤技术生产的，将产生抗体的 B 细胞与永生骨髓瘤细胞融合。单克隆抗体彻底改变了诊断（包括 ELISA）和治疗。治疗性单克隆抗体通过阻断生长因子受体（例如针对 HER2 的曲妥珠单抗）或通过抗体依赖性细胞毒性招募免疫细胞来治疗癌症。其他治疗抗体可阻断自身免疫性疾病中的炎症细胞因子，例如针对肿瘤坏死因子的阿达木单抗。