Zymographie
Die Zymographie weist Proteaseaktivität in Proteinproben durch Elektrophorese durch ein substrathaltiges Polyacrylamidgel nach, gefolgt von Renaturierung und Substratverdau.
Co-Immunpräzipitation (Co-IP)
Co-Immunpräzipitation ist eine antikörperbasierte Methode zur Isolierung eines Zielproteins zusammen mit seinen Interaktionspartnern aus einem komplexen biologischen Lysat.
Dialyse, Ultrafiltration und Pufferaustausch
Dialyse, Ultrafiltration und Pufferaustausch sind essenzielle Proteinhandhabungstechniken zum Wechseln der Pufferzusammensetzung, Entfernen kleiner Moleküle oder Konzentrieren von Proben.
Native PAGE und Zymographie
Native PAGE trennt Proteine in ihrem gefalteten, funktionellen Zustand, während die Zymographie die Enzymaktivität direkt in einem Elektrophoresegel nachweist.
Oberflächenplasmonenresonanz (SPR)
Oberflächenplasmonenresonanz ist eine markierungsfreie optische Technik zur Messung von Biomolekülinteraktionen und Bindungskinetik in Echtzeit.
Affinitätserfassung
Die Affinitätserfassung ist eine Reihe biochemischer Techniken, die Proteine durch Nutzung spezifischer Bindungsinteraktionen zwischen einem markierten oder nativen Protein und einem immobilisierten Erfassungsreagenz reinigen oder isolieren.
Biotin-Avidin-Systeme
Biotin-Avidin-Systeme nutzen die stärkste bekannte nicht-kovalente biologische Wechselwirkung zur Markierung, Erfassung und Detektion von Biomolekülen in biochemischen Assays.
GST-Tag-Pull-Down
Der GST-Tag-Pull-Down verwendet an Glutathion-Agarose immobilisierte Glutathion-S-Transferase-Fusionsproteine zur Reinigung rekombinanter Proteine oder zur Erfassung von Interaktionspartnern.
His-Tag / IMAC-Reinigung
Die immobilisierte Metallaffinitätschromatographie reinigt polyhistidin-markierte rekombinante Proteine unter Verwendung immobilisierter Metallionen und Imidazol-Elution.
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