Operação e Princípios do Espectrofotômetro
A espectrofotometria mede a interação da luz com a matéria e é a técnica quantitativa mais amplamente utilizada na ciência laboratorial.
Fundamentos de laboratório
Captura por Afinidade
A captura por afinidade é um conjunto de técnicas bioquímicas que purificam ou isolam proteínas explorando interações de ligação específicas entre uma proteína marcada ou nativa e um reagente de captura imobilizado.
BiologiaSistemas Biotina-Avidina
Os sistemas biotina-avidina exploram a interação não covalente biológica mais forte conhecida para marcar, capturar e detectar biomoléculas em ensaios bioquímicos.
BiologiaEnsaio de Pull-Down com Etiqueta GST
O ensaio de pull-down com etiqueta GST utiliza proteínas de fusão com glutationa S-transferase imobilizadas em agarose-glutationa para purificar proteínas recombinantes ou capturar parceiros de interação.
BiologiaPurificação His-Tag / IMAC
A cromatografia de afinidade por metal imobilizado purifica proteínas recombinantes com cauda de polihistidina usando íons metálicos imobilizados e eluição com imidazol.
BiologiaPurificação com Proteína A/G
As proteínas A e G são proteínas bacterianas que se ligam à região Fc das imunoglobulinas, permitindo a purificação rápida em uma única etapa de anticorpos a partir de soro ou sobrenadantes de cultura.
BiologiaPurificação com Strep-Tag
A purificação com Strep-tag usa uma etiqueta peptídica curta (Strep-tag II) que se liga especificamente à estreptavidina modificada (Strep-Tactin) para purificação suave de proteínas em uma única etapa.
BiologiaHibridização In Situ por Fluorescência
A hibridização in situ por fluorescência utiliza sondas de DNA marcadas com fluoróforos para detectar e localizar sequências específicas de DNA em cromossomos e núcleos interfásicos.
BiologiaHibridização In Situ
A hibridização in situ utiliza sondas complementares de DNA ou RNA marcadas para detectar e localizar sequências específicas de ácidos nucleicos em células, tecidos ou cromossomos intactos.
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