Pinças ópticas usam um feixe de laser altamente focado para prender e manipular partículas dielétricas em três dimensões. A técnica explora a força de gradiente que atrai partículas em direção ao ponto focal do feixe, equilibrada contra forças de espalhamento que empurram partículas ao longo do eixo do feixe. A armadilha óptica resultante pode segurar partículas que variam de dezenas de nanômetros a dezenas de micrômetros com forças de até centenas de piconewtons.

As forças são medidas detectando o deslocamento da partícula presa do centro da armadilha usando interferometria de plano focal traseiro. Um detector sensível à posição registra a deflexão do laser de captura ou de um feixe de sonda separado. A rigidez da armadilha é calibrada analisando o espectro de potência do movimento browniano ou aplicando forças de arrasto viscoso conhecidas. A sensibilidade de deslocamento atinge 0,1 nm, e a sensibilidade de força atinge 0,1 pN.

Pinças ópticas são usadas para estudar motores moleculares como cinesina, miosina e dineína, que geram forças de piconewtons enquanto se movem ao longo de filamentos citoesqueléticos. Ao fixar uma proteína motora a uma esfera presa e medir seu movimento de passos, os pesquisadores determinam o tamanho do passo, geração de força e eficiência de acoplamento de ATP.

Em estudos de enovelamento de proteínas e ácidos nucleicos, pinças ópticas aplicam tensão a moléculas individuais. A curva força-extensão relata a estabilidade mecânica de domínios enovelados, intermediários de desenovelamento e vias de enovelamento. A transcrição da RNA polimerase, tradução do ribossomo e desenrolamento da DNA helicase são estudados aplicando força ao substrato de ácido nucleico.

Pinças ópticas de dupla armadilha (configuração haltere) usam duas armadilhas para segurar as extremidades de uma única molécula, eliminando artefatos de fixação em superfície. Estágios controlados por temperatura e entrega de amostra microfluídica permitem troca rápida de tampão e condições bioquímicas controladas.