Operación y Principios del Espectrofotómetro
La espectrofotometría mide la interacción de la luz con la materia y es la técnica cuantitativa más utilizada en las ciencias de laboratorio.
Fundamentos de laboratorio
Captura por Afinidad
La captura por afinidad es un conjunto de técnicas bioquímicas que purifican o aíslan proteínas aprovechando interacciones de unión específicas entre una proteína marcada o nativa y un reactivo de captura inmovilizado.
BiologíaSistemas Biotina-Avidina
Los sistemas biotina-avidina explotan la interacción biológica no covalente más fuerte conocida para marcar, capturar y detectar biomoléculas en ensayos bioquímicos.
BiologíaPurificación GST-Tag
La purificación GST-tag utiliza proteínas de fusión con glutatión S-transferasa inmovilizadas en agarosa-glutatión para purificar proteínas recombinantes o capturar parejas interactuantes.
BiologíaPurificación His-Tag / IMAC
La cromatografía de afinidad por metales inmovilizados purifica proteínas recombinantes con etiqueta de polihistidina utilizando iones metálicos inmovilizados y elución con imidazol.
BiologíaPurificación con Proteína A/G
La proteína A y la proteína G son proteínas bacterianas que se unen a la región Fc de las inmunoglobulinas, permitiendo la purificación rápida en un solo paso de anticuerpos a partir de suero o sobrenadantes de cultivo.
BiologíaPurificación Strep-Tag
La purificación Strep-tag utiliza una etiqueta peptídica corta (Strep-tag II) que se une específicamente a estreptavidina modificada (Strep-Tactin) para una purificación suave de proteínas en un solo paso.
BiologíaHibridación Fluorescente In Situ
La hibridación fluorescente in situ utiliza sondas de ADN marcadas fluorescentemente para detectar y localizar secuencias específicas de ADN en cromosomas y núcleos en interfase.
BiologíaHibridación In Situ
La hibridación in situ utiliza sondas complementarias de ADN o ARN marcadas para detectar y localizar secuencias específicas de ácidos nucleicos en células, tejidos o cromosomas intactos.
Biología
