Zimografía
La zimografía detecta actividad de proteasas en muestras de proteínas mediante electroforesis a través de un gel de poliacrilamida que contiene sustrato, seguido de renaturalización y digestión del sustrato.
Co-Inmunoprecipitación (Co-IP)
La co-inmunoprecipitación es un método basado en anticuerpos para aislar una proteína diana junto con sus parejas de interacción a partir de un lisado biológico complejo.
Diálisis, Ultrafiltración e Intercambio de Tampón
La diálisis, ultrafiltración e intercambio de tampón son técnicas esenciales de manipulación de proteínas para cambiar la composición del tampón, eliminar moléculas pequeñas o concentrar muestras.
PAGE Nativo y Zimografía
El PAGE nativo separa proteínas en su estado plegado y funcional, mientras que la zimografía detecta actividad enzimática directamente dentro de un gel electroforético.
Resonancia de Plasmón Superficial (SPR)
La resonancia de plasmón superficial es una técnica óptica sin marcaje para medir interacciones biomoleculares en tiempo real y cinética de unión.
Captura por Afinidad
La captura por afinidad es un conjunto de técnicas bioquímicas que purifican o aíslan proteínas aprovechando interacciones de unión específicas entre una proteína marcada o nativa y un reactivo de captura inmovilizado.
Sistemas Biotina-Avidina
Los sistemas biotina-avidina explotan la interacción biológica no covalente más fuerte conocida para marcar, capturar y detectar biomoléculas en ensayos bioquímicos.
Purificación GST-Tag
La purificación GST-tag utiliza proteínas de fusión con glutatión S-transferasa inmovilizadas en agarosa-glutatión para purificar proteínas recombinantes o capturar parejas interactuantes.
Purificación His-Tag / IMAC
La cromatografía de afinidad por metales inmovilizados purifica proteínas recombinantes con etiqueta de polihistidina utilizando iones metálicos inmovilizados y elución con imidazol.
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