Zymographie
La zymographie détecte l'activité protéase dans les échantillons protéiques par électrophorèse à travers un gel de polyacrylamide contenant un substrat, suivie d'une renaturation et d'une digestion du substrat.
Co-Immunoprécipitation (Co-IP)
La co-immunoprécipitation est une méthode basée sur les anticorps pour isoler une protéine cible ainsi que ses partenaires d'interaction à partir d'un lysat biologique complexe.
Dialyse, Ultrafiltration et Échange de Tampon
La dialyse, l'ultrafiltration et l'échange de tampon sont des techniques essentielles de manipulation des protéines pour modifier la composition du tampon, éliminer les petites molécules ou concentrer les échantillons.
PAGE Natif et Zymographie
Le PAGE natif sépare les protéines dans leur état replié et fonctionnel, tandis que la zymographie détecte l'activité enzymatique directement dans un gel électrophorétique.
Résonance Plasmonique de Surface (SPR)
La résonance plasmonique de surface est une technique optique sans marquage pour mesurer en temps réel les interactions biomoléculaires et la cinétique de liaison.
Capture par Affinité
La capture par affinité est un ensemble de techniques biochimiques qui purifient ou isolent des protéines en exploitant des interactions de liaison spécifiques entre une protéine marquée ou native et un réactif de capture immobilisé.
Systèmes Biotine-Avidine
Les systèmes biotine-avidine exploitent la plus forte interaction biologique non covalente connue pour marquer, capturer et détecter des biomolécules dans les tests biochimiques.
Pull-Down GST-Tag
Le pull-down GST-tag utilise des protéines de fusion glutathion S-transférase immobilisées sur agarose-glutathion pour purifier des protéines recombinantes ou capturer des partenaires d'interaction.
Purification His-Tag / IMAC
La chromatographie d'affinité sur métal immobilisé purifie les protéines recombinantes à étiquette polyhistidine en utilisant des ions métalliques immobilisés et une élution à l'imidazole.
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